近日，betway体育下载 張小飛團隊在Cell Reports期刊發表了題為“MARCH7-Mediated Ubiquitination Decreases the Solubility of ATG14 to Inhibit Autophagy”的研究論文，揭示了E3泛素連接酶MARCH7通過泛素化修飾ATG14抑製自噬，導致蛋白聚集體通過自噬途徑降解受阻的機製。

自噬是真核細胞中保守且重要的分解代謝機製，自噬失調、紊亂與癌症、神經退行性疾病、衰老等密切相關。近年來隨著對自噬的研究不斷深入，人們發現泛素化這種廣泛存在的蛋白翻譯後修飾在其中發揮著重要的作用。然而自噬複雜而精準的調控網絡至今仍未完全清晰，對自噬密碼的解讀仍然是未來幾十年基礎研究工作不可缺少的部分。

該研究通過蛋白質譜等技術鑒定出自噬核心機製中關鍵蛋白ATG14的E3泛素連接酶MARCH7，並進一步確定其對ATG14的泛素化修飾位點以及修飾類型。研究為補充泛素鏈功能提供研究依據，為完善自噬調控機製提供新的證據，也為自噬相關疾病的治療提供新的方向及研究靶點。

廣州健康院張小飛課題組博士生史雪為該論文的第一作者，廣州健康院張小飛研究員為通訊作者。成果得到廣東省珠江人才計劃、廣東省科技計劃項目、香港創新科技署項目資助。

論文鏈接

MARCH7泛素化ATG14抑製自噬的示意圖